拜谱生物

400-820-8531
research service
科研服务
首页 > 科研服务 > 修饰组学 > N-糖基化表达组
N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖量子自我的复杂化性和很多N-glycoproteins低展示关卡促使对N-glycosylation设备构造的研究方式的描述英文尤为艰难。在检侧低丰度的N糖基化装饰球蛋清质或肽段时,另外添加大规模未装饰的球蛋清质肽断,这很最易将低丰度的糖基化装饰球蛋清质肽段的的信号掩藏。凝素亲和法是近些年糖球蛋清质质组学中应该用最广泛泛的溶合含有方式。凝集素(lectin)也是类糖紧密联系球蛋清质质,能重感情识別某些特别的设备构造的单糖或聚糖中某个的糖基队列而与之紧密联系,患者与糖链可逆转非共价紧密联系,糖球蛋清质或糖肽被凝集素捕捉到在这之后,常用某个的单糖利用恶性竞争紧密联系凝集素将糖球蛋清质或糖肽洗刷接下来。 蛋清质过酶解后充分凭借凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,但是用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中切掉相连在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该整理让Asn原子量增大2.9890Da。最好用高精确度等级LC-MS质谱仪检查测量脱糖后的肽段,顺利通过查阅数据分享库,证实脱糖后原子量前者理论体系原子量的发生变化及及糖基化表达肽段的字段,关键在于判别该蛋清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点判别后,再充分凭借label-free的的基本原理对其完成降钙素原检测分享。

image.png

产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
重要性软件
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
拜谱生物 拜谱生物 拜谱生物 拜谱生物 拜谱生物